籍晓云 教授
博士生导师
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籍晓云 教授
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导师资格
博士生导师
研究方向

实验室网站:strubio.nju.edu.cn

本结构生物学实验室致力于对病毒感染性疾病和类病毒感染的自身免疫性疾病,以及核酸代谢引起的免疫活化问题寻求分子层面的理论基础,进而为设计研发有效的治疗药物和疫苗提供支持。本实验室利用蛋白质晶体学,核磁共振波谱,生物质谱,电镜,小角散射以及其他生物化学和生物物理学的多种研究蛋白质的方法。目标通过对病原体蛋白,以及病原体蛋白与宿主蛋白的复合物的精细分子结构和功能的研究,分析蛋白行使细胞内功能的作用机理,研究细胞内核酸与蛋白质之间的相互作用。


2011年至今在重要抗HIV蛋白质如TRIM5SAMHD1的抗病毒机制研究方面获得了一系列具有广泛国际影响力的结果,被美国国立卫生研究院(NIH)授予职业发展独立成就奖(NIH K99/R00)。同时在超小病毒蛋白质晶体结构研究方法学中也取得突破性进展。主要学术成就:1. 通过解析高分辨率的四聚化SAMHD1及其核苷酸复合物结构,首次捕捉到该蛋白酶的活化状态,发现了SAMHD1利用核苷酸底物变构形成活性四聚体的精确机制,并证明其四聚体才真正具有抗病毒功能。运用高通量共结晶方法以及酶学研究阐明了SAMHD1在生理条件下广泛调控细胞内多种核苷酸水平的分子机制以全面理解SAMHD1在细胞内包括抗病毒和自身免疫反应的各项功能。其后又在磷酸化调控SAMHD1抗病毒机制的研究中取得重要进展。2. 通过对TRIM5αHIV病毒衣壳相互作用的关键结构域结构的解析和生化性质的钻研,揭示了TRIM5α识别包括HIV在内的不同曲率的各种病毒衣壳的分子机制。3.通过解析寨卡病毒解旋酶母体及其与三磷酸腺苷(ATP)和金属催化离子形成的三元复合物以及RNA复合物的高分辨率晶体结构,揭示寨卡病毒解旋酶识别ATP和金属催化离子的精确机制,并揭示其通过水解ATP将化学能转变为机械能,用于实现病毒复制过程中的解链的分子机制。研究成果发表在Nature Structural and Molecular Biology, Proceedings of the National Academy ofSciences (PNAS) EMBOJournal Journal of Structural Biology等国际主流专业期刊上。



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